Процесс нарушения природной структуры белков под влиянием. Свойства и функции белков
«Белки химия» - В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды. Структура белка. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. 2) Денатурация. Белки. Такие аминокислоты называются незаменимыми. Определение. Метионин лизин аргинин аспарагин аспарагиновая кислота глутаминовая кислота.
«Белка и Стрелка» - Белка и Стрелка первые космонавты. Стрелка в Музее Космонавтики. Через некоторое время у Стрелки появились щенки. Белка - беспородная самка белого окраса - была самая активная и общительная. Одними из наиболее приспособившихся собак-претендентов были Белка и Стрелка. 19 августа 1960 года был совершён успешный запуск космического корабля-спутника на орбиту.
«Урок Белки» - Конспект урока. Развивающая: развитие умения анализировать, сравнивать, делать выводы о свойствах белков. Белки. Уровни организации белковой молекулы. Рождение урока начинается: Почему молекулы аминокислот могут взаимодействовать между собой? Качественные реакции белков: биуретовая; ксантопротеиновая; реакция определения серы в белках.
«Дети с нарушением слуха» - Циолковский первым разработал модель ракеты, способной полететь в космос. Отставание мыслительной деятельности слабослышащих детей: С возникновением новых форм мышления старые формы не только не исчезают, а сохраняются и развиваются. Дети сравнительно поздно начинают осознавать свой дефект, как препятствие к развитию.
«Жиры белки углеводы» - Углеводы, как и жиры, являются энергетическим материалом. Что же такое рациональное питание? Проблема. Обед: макароны с сыром 430Ккал. Белки называют еще носителями жизни. Вывод. Результат. Наше питание. Задача. Узнать, почему необходимо правильно питаться и во время, чтобы не заболеть. От правильного питания будет зависить повышенность или пониженность нашего иммунитета.
«Белки урок» - Общие свойства белков. Структура белковой молекулы. Функции белков. Содержание белков в организме (в процентах к сухой массе). Качественные реакции. Что такое жизнь? Биуретовая Ксантопротеиновая HNO3 NaOH CuSO4. Белки. Содержание белков в пище. Четвертичная структура белковой молекулы.
Среди органических веществ белки , или протеины , - самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. На их долю приходится 50 - 80% сухой массы клетки.
Молекулы белков имеют большие размеры, поэтому их называют макромолекулами . Кроме углерода , кислорода , водорода и азота , в состав белков могут входить сера, фосфор и железо. Белки отличаются друг от друга числом (от ста до нескольких тысяч), составом и последовательностью мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты (рис. 1)
Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:
Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (-NH 2 ) с основными свойствами, другая - карбоксильной группой (-COOH ) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R ), у разных аминокислот имеет различное строение. Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обусловливает их высокую реакционную способность. через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании белка. При этом возникает молекула воды, а освободившиеся электроны образуют пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами .
Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации.
Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру
белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей между -CO-
и -NH-
группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль - вторичная структура
белка.
Третичная структура - трехмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация - глобула . Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот.
Четвертичная структура
характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка.
Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией
. Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном - третичная, а затем - вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи.
Этот процесс частично обратим: если не нарушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенность строение макромолекулы белка определяются его первичной структурой.
Кроме простых белков , состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки
Денатурация - это процесс утраты трехмерной конформации, которой обладают белковые молекулы. Подобное явление может иметь временный либо постоянный характер. В любой ситуации последовательность аминокислотных остатков в структуре белка сохраняется.
Особенности
Денатурация белков связана с изменением температуры. В случае разрыва существенного количества связей, которые стабилизируют пространственную структуру молекулы белка, которая уникальна, молекула полностью (либо в частичном виде) будет принимать форму беспорядочного случайного клубка.
Обратимая денатурация предполагает частичные изменения, не приводящие к полному изменению первичной последовательности аминокислот. В случае полного разрушения невозможно восстановить структуру белка.
Характеристика
При нагревании биополимера до 60-80 градусов Цельсия либо воздействии иных реагентов, способных разрушать нековалентные (водородные, дисульфидные) связи в белках, происходит денатурация.
Это явление наблюдается на поверхности раздела двух фаз. В щелочной либо кислой среде, а также под воздействием органических полярных растворителей (фенолов, спиртов), происходит разрушение структуры белка.
Механизм
В некоторых случаях используют для денатурации мочевину либо гуанидинхлорид, которые способны образовывать водородные связи с карбонильными или аминогруппами пептидного вида, а также с частью радикала аминокислот.
При этом они подменяют существующие в белковой молекуле внутримолекулярные водородные связи, что приводит к изменению вторичной и третичной структуры биополимеров. Денатурация белков зависит от присутствия в молекуле дисульфидных связей.
Например, в ингибиторе трипсана (панкреатическом белке) присутствуют дисульфидные мостики. При их восстановлении денатурация осуществляется без применения иных денатурирующих компонентов. При последующем помещении белка в окислительные условия, SH-групп цистеина окисляется.
В результате химического взаимодействия происходит восстановление исходной конформации. Наличие одной дисульфидной связи способствует существенному повышению стабильности всей пространственной структуры.
Денатурация - это процесс, приводящий к уменьшению растворимости белковой молекулы. В результате его происходит образование осадка «свернувшегося» белка. При высокой концентрации в растворе биополимера наблюдается полная «свертываемость» массы раствора.
Примером такого явления будут превращения, наблюдаемые при варке куриного яйца. Денатурация ДНК предполагает полную утрату биологической активности белка. Именно эти свойства способствовали использованию в качестве антисептика раствора карболовой кислоты.
Высокая вероятность разрушения структуры белковых молекул создает огромное количество сложностей в их выделении, изучении, практическом использовании в промышленных и медицинских целях.
Ренатурация
Если денатурация - это процесс разрушения биополимеров, то ренатурация является обратным явлением. Восстановление нативной конформации белковой молекулы возможно в случае медленного охлаждения разрушенного при нагревании белка.
Подобное явление подтверждает строение первичной структуры белковых молекул. Образование нативной конформации является самопроизвольным процессом, предполагающим использование минимального количества энергии.
В пространственной структуре биополимера используется кодировка расположения последовательности аминокислот в полипептиде. Это усложняет процедуру ренатурации белковых молекул.
Заключение
Белковые молекулы, обладающие одинаковой либо схожей конформацией, способны иметь существенные различия в первичной структуре. При этом отличающиеся аминокислоты аналогичны по химико-физическим характеристикам боковых цепей. В процессе денатурации происходит разворачивание молекулы, она лишается способности выполнять свое биологическое предназначение.
При ультрафиолетовом либо инфракрасном излучении происходит передача кинетической энергии биополимеру, в результате чего возникает вибрация его атомов. Это вызывает полное разрушение водородных связей, провоцирует свертывание белковой молекулы.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она возникает под воздействием высокой температуры, химических веществ, лучистой энергии и др. факторов.
Роль белка в жизни клеток и организмов:
строительная (структурная) - белки - строительный материал организма (оболочки, мембраны, органоиды, ткани, органы);
каталитическая функция - ферменты, ускоряющие реакции в сотни ми
ллионов раз;
опорно-двигательная функция - белки, входящие в состав костей скелета, сухожилий; движение жгутиковых, инфузорий, сокращение мышц;
транспортная функция - гемоглобин крови;
защитная - антитела крови обезвреживают чужеродные вещества;
энергетическая функция - при расщеплении белков 1 г освобождает 17,6 кДж энергии;
регуляторная и гормональная - белки входят в состав многих гормонов и принимают участие в регуляции жизненных процессов организма;
рецепторная - белки осуществляют процесс избирательного узнавания отдельных веществ и их присоединение к молекулам.
Обмен веществ в клетке. Фотосинтез. Хемосинтез
Обязательным условием существования любого организма является постоянный приток питательных веществ и постоянное выделение конечных продуктов химических реакций, происходящих в клетках. Питательные вещества используются организмами в качестве источника атомов химических элементов (прежде всего атомов углерода), из которых строятся либо обновляются все структуры. В организм, кроме питательных веществ, поступают также вода, кислород, минеральные соли.
Поступившие в клетки органические вещества (или синтезированные в ходе фотосинтеза) расщепляются на строительные блоки - мономеры и направляются во все клетки организма. Часть молекул этих веществ расходуется на синтез специфических органических веществ, присущих данному организму. В клетках синтезируются белки, липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты и другие вещества, которые выполняют различные функции (строительную, каталитическую, регуляторную, защитную и т.д.).
Другая часть низкомолекулярных органических соединений, поступивших в клетки, идет на образование АТФ, в молекулах которой заключена энергия, предназначенная непосредственно для выполнения работы. Энергия необходима для синтеза всех специфических веществ организма, поддержания его высокоупорядоченной организации, активного транспорта веществ внутри клеток, из одних клеток в другие, из одной части организма в другую, для передачи нервных импульсов, передвижения организмов, поддержания постоянной температуры тела (у птиц и млекопитающих) и для других целей.
В ходе превращения веществ в клетках образуются конечные продукты обмена, которые могут быть токсичными для организма и выводятся из него (например, аммиак). Таким образом, все живые организмы постоянно потребляют из окружающей среды определенные вещества, преобразуют их и выделяют в среду конечные продукты.
Совокупность химических реакций, происходящих в организме, называется обменом веществ или метаболизмом. В зависимости от общей направленности процессов выделяют катаболизм и анаболизм.
Катаболизм (диссимиляция) - совокупность реакций, приводящих к образованию простых соединений из более сложных. К катаболическим относят, например, реакции гидролиза полимеров до мономеров и расщепление последних до углекислого газа, воды, аммиака, т.е. реакции энергетического обмена, в ходе которого происходит окисление органических веществ и синтез АТФ.
Анаболизм (ассимиляция) - совокупность реакций синтеза сложных органических веществ из более простых. Сюда можно отнести, например, фиксацию азота и биосинтез белка, синтез углеводов из углекислого газа и воды в ходе фотосинтеза, синтез полисахаридов, липидов, нуклеотидов, ДНК, РНК и других веществ.
Синтез веществ в клетках живых организмов часто обозначают понятием пластический обмен, а расщепление веществ и их окисление, сопровождающееся синтезом АТФ, - энергетическим обменом. Оба вида обмена составляют основу жизнедеятельности любой клетки, а следовательно, и любого организма и тесно связаны между собой. С одной стороны, все реакции пластического обмена нуждаются в затрате энергии. С другой стороны, для осуществления реакций энергетического обмена необходим постоянный синтез ферментов, так как продолжительность их жизни невелика. Кроме того, вещества, используемые для дыхания, образуются в ходе пластического обмена (например, в процессе фотосинтеза).
Фотоси́нтез - процесс образования органического вещества из углекислого газа и воды на свету при участии фотосинтетических пигментов (хлорофилл у растений, бактериохлорофилл и бактериородопсин у бактерий). В современной физиологии растений под фотосинтезом чаще понимается фотоавтотрофная функция - совокупность процессов поглощения, превращения и использования энергии квантов света в различных эндэргонических реакциях, в том числе превращения углекислого газа в органические вещества.
Фотосинтез является основным источником биологической энергии, фотосинтезирующие автотрофы используют её для синтеза органических веществ из неорганических, гетеротрофы существуют за счёт энергии, запасенной автотрофами в виде химических связей, высвобождая её в процессах дыхания и брожения. Энергия, получаемая человечеством при сжигании ископаемого топлива (уголь, нефть, природный газ, торф), также является запасённой в процессе фотосинтеза.
Фотосинтез является главным входом неорганического углерода в биологический цикл. Весь свободный кислород атмосферы - биогенного происхождения и является побочным продуктом фотосинтеза. Формирование окислительной атмосферы (кислородная катастрофа) полностью изменило состояние земной поверхности, сделало возможным появление дыхания, а в дальнейшем, после образования озонового слоя, позволило жизни выйти на сушу.
Хемосинтез - способ автотрофного питания, при котором источником энергии для синтеза органических веществ из CO2 служат реакции окисления неорганических соединений. Подобный вариант получения энергии используется только бактериями. Явление хемосинтеза было открыто в 1887 году русским учёным С.Н. Виноградским.
Необходимо отметить, что выделяющаяся в реакциях окисления неогранических соединений энергия не может быть непосредственно использована в процессах ассимилияции. Сначала эта энергия переводится в энергию макроэнергетических связей АТФ и только затем тратится на синтез органических соединений.
Хемолитоавтотрофные организмы:
Железобактерии (Geobacter, Gallionella) окисляют двухвалентное железо до трёхвалентного.
Серобактерии (Desulfuromonas, Desulfobacter, Beggiatoa) окисляют сероводород до молекулярной серы или до солей серной кислоты.
Нитрифицирующие бактерии (Nitrobacteraceae, Nitrosomonas, Nitrosococcus) окисляют аммиак, образующийся в процессе гниения органических веществ, до азотистой и азотной кислот, которые, взаимодействуя с почвенными минералами, образуют нитриты и нитраты.
Важное свойство белков - их способность к денатурации. Этим понятием обозначают явления, связанные с необратимым изменением вторичной, третичной и четвертичной структур белка под воздействием нагревания, кислот, щелочей, УФ-лучей, ионизирующей радиации, ультразвука и др. Иными словами, денатурация - это необратимое нарушение нативной пространственной конфигурации белковой молекулы, сопровождающееся существенными изменениями биологических и-физико-химических свойств белков.
Поскольку в образовании вторичной и третичной структур частично участвуют относительно слабые связи, физическое состояние белка в значительной степени зависит от температуры, рН, присутствия солей и других факторов. Нагревание, например, вызывает распрямление полипептидной цепи белковой молекулы; некоторые химические реагенты разрывают водородные связи. Изменение рН также обусловливает разрыв связей, при этом проявляется электростатическая неустойчивость.
Белки под влиянием различных физических и химических факторов теряют свои первоначальные (нативные) свойства. Внешне это выражается в их свертывании и выпадении в осадок. Примером такого явления может служить свертывание альбумина молока при кипячении. Негидролитическое необратимое нарушение нативной структуры белка и называется денатурацией. При этом рвутся в основном водородные связи, изменяется пространственная структура белка, однако разрыва ковалентных связей в белковой молекуле не происходит.
Денатурация приводит к развертыванию молекулы белка, и он переходит в более или менее разупорядоченное состояние (в нем уже нет ни спиралей, ни слоев, ни других каких-либо видов регулярной укладки цепи). В денатурированном состоянии амидные группы пептидной цепи образуют водородные связи с окружающими их молекулами воды; таких водородных связей значительно больше, чем внутримолекулярных.
Взбивание яичного белка, сливок превращает их в пену, состоящую из пузырьков воздуха, окруженных тонкими белковыми пленками, образование которых сопровождается развертыванием полипептидных цепей в результате разрыва связей при механическом воздействии. Таким образом, при образовании пленок происходит частичная или полная денатурация белка. Такой вид денатурации называется поверхностной денатурацией белка.
Для кулинарных процессов особое значение имеет тепловая денатурация белков. Механизм тепловой денатурации белков можно рассмотреть на примере глобулярных белков.
Основная молекула глобулярного белка состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, сложенных складками и образующих клубки. Такая структура стабилизируется непрочными связями, среди которых большую роль играют водородные связи, образующие поперечные мостики между параллельными пептидными цепями или их складками.
При нагревании белков начинается усиленное движение полипептидных цепей или складок, что приводит к разрыву непрочных связей между ними. Белок разворачивается и приобретает необычную, неприродную форму, водородные и другие связи устанавливаются в несвойственных данной молекуле местах, и конфигурация молекулы меняется. В результате происходит развертывание и перегруппировка складок, сопровождаемые перераспределением полярных и неполярных групп, причем неполярные радикалы концентрируются на поверхности глобул, понижая их гидрофильность. При денатурации белки становятся нерастворимыми и в большей или меньшей мере утрачивают способность к набуханию.
При тепловой денатурации белков активная роль принадлежит воде, которая участвует в образовании новой конформационной структуры денатурированного белка. Полностью обезвоженные белки не денатурируют даже при длительном нагревании. Денатурирующий эффект внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков и ниже их концентрация в растворе.
При значениях рН среды, близких к ИЭТ белка, происходит максимальная дегидратация белка. Наиболее полно денатурация осуществляется в ИЭТ белка. Смещение рН в ту или иную сторону от ИЭТ белка способствует повышению его термостабильности и ослаблению денатурационных процессов.
Температура денатурации белков повышается в присутствии других термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например сахарозы. Это свойство белков используют, когда при тепловой обработке необходимо повышение температуры смеси (например, при пастеризации мороженого, изготовлении яично-масляных кремов), не допуская расслоения или структурообразования в белковой коллоидной системе.
Появление на поверхности белковой молекулы после денатурации ранее скрытых радикалов или функциональных групп изменяет физико-химические и биологические свойства белков. В результате денатурации свойства белков необратимо изменяются.
Из прогретой муки нельзя приготовить тесто, а из вареного мяса - котлеты, так как денатурированные белки не обладают способностью к гидратации и образованию вязких упруго-пластичных масс, пригодных для формования полуфабрикатов.
Потеря способности к гидратации объясняется утратой белками нативных свойств, важнейшим из которых является выраженная гидрофильность (большое сродство к воде), и связана с изменением конформации полипептидных цепей в белковой молекуле в результате денатурации.
Набухание и растворимость белков в воде обусловлены наличием на поверхности белковых молекул большого числа гидрофильных групп (СООН, ОН, NH 2), способных связывать значительное количество воды.
Как уже отмечалось, способность разных нативных белков пищевых продуктов растворяться в каком-либо растворителе (воде, растворах нейтральных солей, слабых растворах щелочей, спирте и др.) используют для разделения или выделения определенной белковой фракции (для исследовательских или пищевых целей). Денатурированные белки такими различиями не обладают, они все одинаково нерастворимы и не способны набухать в воде. Исключение из этого общего правила составляет фибриллярный коллаген мяса и рыбы, который после тепловой денатурации и деструкции до глютина способен растворяться в горячей воде.
В результате денатурации белки теряют биологическую активность. В растительном и животном сырье, используемом на предприятиях общественного питания, активность большинства белковых веществ сохраняется. Так, в результате деятельности ферментов плоды при хранении дозревают (а иногда и перезревают), картофель и корнеплоды прорастают. Особенно наглядно деятельность ферментов проявляется в клубнях картофеля при хранении их на свету: поверхность клубней приобретает зеленую окраску и горький вкус соответственно в результате синтеза хлорофилла и образования ядовитого гликозида соланина.
В сыром мясе тканевые ферменты также находятся в активном состоянии, участвуя в автолизе мяса (послеубойном созревании). Это их свойство используют для практических целей. Полная инактивация кислой фосфатазы происходит при достижении температуры в геометрическом центре мясного изделия 80 "С, что соответствует температуре пастеризации (отмиранию вегетативных форм бактерий). При необходимости проверить достаточность тепловой кулинарной обработки мясного изделия определяют наличие или отсутствие в нем активной кислой фосфатазы.
В нативном белке пептидные группы экранированы внешней гидратной оболочкой или находятся внутри белковой глобулы и таким образом защищены от внешних воздействий. При денатурации белок теряет гидратную оболочку, что облегчает доступ пищеварительным ферментам желудочно-кишечного тракта к функциональным группам. Белок переваривается быстрее.
Кроме того, иногда ингибиторная функция белка исчезает после денатурации. Так, некоторые белки яйца отрицательно влияют на процесс пищеварения: авидин в кишечнике связывает биотин (витамин Н), который участвует в регуляции нервной системы и нервно-рефлекторной деятельности; овомукоид угнетает действие трипсина (фермента поджелудочной железы). Именно поэтому белки сырого яйца не только плохо перевариваются, но и частично всасываются в непереваренном виде, что может вызвать аллергию, уменьшить усвояемость других компонентов пищи и ухудшить всасывание соединений кальция. При денатурации эти белки утрачивают свои антиферментные свойства.
При денатурации белок теряет гидратную оболочку, в результате чего многие функциональные группы и пептидные связи белковой молекулы оказываются на поверхности и белок становится более реакционноспособным.
В результате тепловой денатурации белка происходит агрегирование белковых молекул. Поскольку гидратная оболочка вокруг молекулы белка нарушается, отдельные молекулы белка соединяются между собой в более крупные частицы и уже не могут держаться в растворе. Начинается процесс свертывания белков, в результате которого образуются новые молекулярные связи.
Взаимодействие денатурированных молекул белка в растворах и гелях протекает по-разному. В слабоконцентрированных белковых растворах при тепловой денатурации агрегация молекул белка происходит путем образования межмолекулярных связей как прочных, например дисульфидных, так и слабых (но многочисленных) - водородных. В результате образуются крупные частицы. Дальнейшая агрегация частиц приводит к расслоению коллоидной системы, образованию хлопьев белка, выпадающих в осадок или всплывающих на поверхность жидкости, часто с образованием пены (например, выпадение в осадок хлопьев денатурированного лактоальбумина при кипячении молока; образование хлопьев и пены из денатурирующих белков на поверхности мясных и рыбных бульонов). Концентрация белков в таких растворах не превышает 1 %.
В более концентрированных белковых растворах при денатурации белков образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе. В результате агрегации денатурированных молекул белка образуется структурированная белковая система. Денатурация белков в концентрированных растворах с образованием сплошного геля происходит при тепловой обработке мяса, рыбы (белки саркоплазмы), куриных яиц и разных смесей на их основе. Точные концентрации белков, при которых их растворы в результате нагревания образуют сплошной гель, неизвестны. Учитывая, что способность к гелеобразованию у белков зависит от конфигурации (асимметрии) молекул и характера образующихся при этом межмолекулярных связей, надо полагать, что для разных белков указанные концентрации различны.
Например, для приготовления омлетов к яичному меланжу добавляют 38...75 % молока. Нижние пределы относятся к омлетам жареным, верхние - к вареным на пару. Для приготовления омлетов из яичного белка, используемых в диетическом питании, молоко добавляют в количестве 40 % независимо от способа тепловой обработки, так как в белке яйца концентрация белков значительно ниже, чем в желтке.
Некоторые белки, представляющие собой более или менее обводненные гели, при денатурации уплотняются, в результате чего происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Белковый гель, подвергшийся нагреванию, как правило, характеризуется меньшим объемом, массой, пластичностью, повышенной механической прочностью и большей упругостью по сравнению с исходным гелем нативных белков. Подобные изменения белков наблюдаются при тепловой обработке мяса, рыбы (белки миофибрилл), варке круп, бобовых, макаронных изделий, выпечке изделий из теста.
Гелями и студнями называются твердообразные нетекучие структурированные системы, образовавшиеся в результате действия молекулярных сил сцепления между коллоидными частицами или макромолекулами полимеров. Ячейки пространственных сеток гелей и студней обычно заполнены растворителем.
Таким образом, гели представляют собой коллоидные системы или растворы высокомолекулярных соединений (ВМС), утратившие текучесть из-за возникновения в них определенных внутренних структур в виде пространственного сетчатого каркаса, ячейки которого заполнены дисперсионной средой. Поскольку заключенная в ячейках дисперсионная среда при этом теряет свою подвижность, ее называют иммобилизированной.
Гели весьма широко распространены в природе: к ним относятся многие строительные материалы (бетоны, цементы, глинистые суспензии), грунты, некоторые минералы (агат, опал), различные пищевые продукты (мука, тесто, хлеб, желе, мармелад, студень), желатин, каучук, ткани живых организмов и многие другие материалы живой и неживой природы.
В зависимости от концентрации дисперсионной среды гели принято подразделять на лиогели, коагели и ксерогели (аэрогели).
Богатые жидкостью гели, содержащие мало сухого вещества (до 1...2 %), называют диогелями. К типичным диогелям относятся кисель, студень (холодец), простокваша, растворы мыл и др.
Студенистые осадки, получаемые в процессе коагуляции некоторых гидрофобных золей, а также хлопьевидные осадки, образующиеся при высаливании растворов ВМС, называются коагелями. Содержание сухого вещества в коагелях достигает 80 %. Однако очень бедные жидкостью хлопья и микрокристаллические порошки, образующиеся при коагуляции типичных гидрофобных коллоидов (гидрозолей золота, серебра, платины, сульфидов) к коагелям не относятся.
Бедные жидкостью или совсем сухие гели называются ксеро-гелями. Примерами ксерогелей могут служить сухой листовой желатин, столярный клей в плитках, крахмал, каучук. К сложным ксерогелям относят многие пищевые продукты (муку, сухари, печенье). Высокопористые ксерогели называют также аэрогелями, поскольку в них дисперсионной средой служит воздух. К аэрогелям относят многие сорбенты (силикагель), твердые катализаторы химических реакций.
В зависимости от природы дисперсной фазы и по способности к набуханию принято различать гели хрупкие и эластичные. Эластичные гели мы будем называть студнями.