Амилаза и мальтаза расщепляют углеводы. Амилаза - что это такое? Норма амилазы в крови

"О ферментах, как и о людях, судят по их поведению"
В.А. Энгельгард

Ни для кого не секрет, что нормальное пищеварение важный путь к полноценной и качественной жизни. А знаете ли вы, что именно ферменты нашего организма открывают этот путь?!

Ферменты или энзимы – это белки-катализаторы, образующиеся и функционирующие во всех живых организмах. В каждой клетке - растений, животных, человека - имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются все метаболические процессы в организме, катализируют процессы пищеварения, обладают способностью превращать нутриенты пищи в вещества, доступные для усвоения организмом.

Все ферменты обладают избирательностью действия на соединения, превращение которых они катализируют. Так, например, пепсин расщепляет белки животного и растительного происхождения, хотя они могут существенно отличаться друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет углеводы или жиры.

Еще одно важное свойство ферментов: зависимость их активности от рН среды. Ферменты наиболее активны в пределах 7,0-7,2.

Процесс синтеза ферментов клетками не безграничен и имеет определенный предел.
Ферменты - это чувствительные белки, теряющие со временем свою активность. Продолжительность жизни ферментов кроме генетической предрасположенности, определяется уровнем (частотой) истощения ферментного потенциала в организме. Эволюционно сложилось, что лучший путь пополнения «ферментного запаса» включает в себя потребление свежих фруктов, овощей и зерновых культур в нашем ежедневном питании. Исследования в области нутрициологии свидетельствуют о том, что в сутки мы должны съедать 3 - 5 порций свежих овощей от суточного рациона и 2-3 порции - свежих фруктов , являющиеся источником ферментов, витаминов и минералов. А сколько съедаете вы? По результатам статистики:

• меньше 10% из опрошенных придерживаются данных рекомендаций;
• около 50% не употребляют свежих овощей;
• около 70% не употребляют свежих фруктов и овощей, богатых витамином С;
• около 80% - не употребляют фрукты и овощи, богатые каротиноидами.

Популярное питание сегодня - это «fast foods»: гамбургеры и жареное мясо, растворимый кофе и ненатуральные сахаросодержащие напитки; пища, приготовленная в микроволновой печи, продукты, содержащие консерванты и пищевые красители; мясо, рыба, фрукты и овощи, которые подвергались замораживанию. Кроме того, процессы производства и переработки пшеницы, риса и других зерновых культур значительно истощают их нутриентый, витаминный и минеральный, состав и практически сводят к нулю их ферментный потенциал.

Спектр распространенных сегодня заболеваний требует использования таких форм лекарственной терапии как антибактериальные, антивирусные средства, противоопухолевые химиопрепараты, действие которых направлено на подавление специфических ферментов, что в свою очередь влияет на метаболические процессы в организме.
Распространенность болезней пищеварительного тракта за последние 10 лет возросла с 90 до 160 случаев на 1000. В структуре болезней как детского, так и взрослого населения преобладают хронические воспалительные заболевания верхних отделов органов пищеварения (панкреатиты, гастриты, дуодениты, язвенная болезнь двенадцатиперстной кишки, дисфункции желчевыводящих путей.
Установлено, что даже незначительные отклонения в химической структуре пищи, которая не соответству­ет адекватному ферментовыделению, приводят к на­рушению пищеварительных процессов.
Стресс, чувство страха или гнева, лекарства, токсины, патогенные микроорганизмы могут мешать нормальной работе желудочно-кишечного тракта, в том числе работе ферментов. Кому не знакомы такие проблемы, как запоры, газы, вспучивание живота, желудочные и кишечные колики? Признаками дефицита ферментов могут быть и такие распространенные симптомы как изжога и диспепсия, проблемы веса и пищевая непереносимость (аллергия) тех или иных продуктов, быстрое утомление и усталость, медленное выздоровление после болезни.

Напрашивается вопрос и вытекающий из него логичный ответ: нужны ли нам дополнительные, натуральные ферментные формы в качестве биологически активных добавок?

Корпорация ВИТАМАКС-XXI ВЕК предлагает вам новый продукт – Комплекс Растительных Ферментов (КРФ) , который является восполняющим комплексом высококачественных растительных пищеварительных ферментов.

КРФ – это источник натуральных пищеварительных ферментов растительного происхождения и полисахаридов, который сохраняет активность в широком диапазоне pH.

Состав одной капсулы:

b-Амилаза 70 ЕД U.S.P.

а-Амилаза 11,025 ЕД. U.S.P.

Протеаза I 38,6 ЕД U.S.P.

Протеаза II 4,2 ЕД U.S.P.

Протеаза III 53 ЕД U.S.P.

Пептидаза 175 ЕД U.S.P.

Липаза 438 ЕД U.S.P.

Целлюлаза 158 ЕД U.S.P.

Лактаза 508 ЕД U.S.P.

Мальтаза 53 ЕД U.S.P.

Бромелайн 45,5 мг

Инвертаза 35 ЕД U.S.P.

Гемицеллюлаза 175 ЕД U.S.P.

Иерусалимский артишок 10 мг

*ЕД U.S.P.-единицы Фармакопеи США

КРФ содержит разнообразные группы ферментов:
1. Протеазы (I, II, III типа) и пептидаза ;
2. Карбогидразы (амилаза, мальтаза, лактаза, инвертаза);
3. Запатентованная форма кислотоустойчивой липазы;
4. Бромелайн – концентрированная смесь протеолитических ферментов;
5. Запатентованная форма гемицеллюлазы и целлюлаза;
6. Смесь Иерусалимского артишока (источник фруктоолигосахаридов).

Источником амилазы являются проростки пшеницы, протеазы (I, II и III типа) – плоды папайи; пептидазы – плоды папайи и ананаса; липазы - семена подсолнечника и злаковых; целлюлазы и гемицеллюлазы – проростки злаков; лактазы и мальтазы – ячменный солод, инвертазы - листья огурца; бромелайна – плоды ананаса.

КРФ изготовлен на специализированной основе ферментных энхансеров (усилителей), в роли которых выступает запатентованная смесь Иерусалимского артишока (источник фруктоолигосахаридов), являющаяся эффективным пребиотиком - способствует размножению или усилению активности полезной микрофлоры кишечника, которая принимает участие в пищеварении и абсорбции (всасывании) нутриентов.

Протеазы расщепляют белки до аминокислот. Сюда входят истинные протеазы, которые гидролизуют природные протеины, и пептидаза, расщепляющие ди- и полипептиды.

Бромелайн представляют собой концентрированную смесь протеолитических ферментов (протеазы, пептидазы), экстрагированных из свежих плодов ананаса и его ветвей.Бромелайн эффективен в широком диапазоне рН, обладает активностью как в слабокислой, так и в нейтральной, слабощелочной среде, что имеет важное значение. Так, например, пепсин желудка активен только в кислой среде и при пониженной кислотности (у лиц пожилого возраста) уже теряет свою активность.

Амилазы, ферменты, катализирующие гидролиз крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов путём расщепления глюкозидных связей между 1-м и 4-м атомами углерода. Различают три типа амилазы:
a- амилаза встречается у животных, растений и микроорганизмов, в реакциях с её участием образуются главным образом декстрины.
b -амилаза типична для высших растений, катализирует образование мальтозы и крупномолекулярных декстринов.
? -амилаза содержится в крови животных, плесневых грибах, бактериях, катализирует образование глюкозы и декстринов

Инвертаза разлагает (инвертирует) тростниковый сахар на правовращающую d-глюкозу и левовращающую d–фруктозу.

Мальтаза - фермент растительного происхождения под влиянием которой мальтоза распадается на 2 молекулы глюкозы. Мальтаза находится как в растительном, так и в животном царстве и всегда сопровождает амилазные ферменты.

Лактаза - фермент, который переводит молочный сахар (лактозу) в d -глюкозу и в d –галактозу.

Липаза участвует в расщеплении жиров, которые являются сложными эфирами глицерина с высшими жирными кислотами. Липаза растительного происхождения содержится преимущественно в семенах, плодах, клубнях, корневищах злаковых (кукуруза, овес и др.), в семенах крестоцветных (горчичное семя), в особенности в семенах бобовых (фасоль, горох), а также и в подсолнечном семени.

Гемицеллюлаза и целлюлаза - способствуют расщеплению полисахаридов растительного происхождения, уменьшают газообразование.

Преимущество КРФ
Это возможность ферментов комплекса сохранять свою активность в широком диапазоне pH желудочно-кишечного тракта: от 3 до 9, т.е. как в кислой и слабокислой, так и в нейтральной и слабощелочной среде.

Кислотоустойчивыми свойствами обладает запатентованная кислотоустойчивая форма липазы , что является ее важным преимуществом перед липазой животного происхождения других ферментных препаратов. Известно, что физиологический оптимум действия липазы животного происхождения - рН 7,0-8,6 - и при закислении происходит ее инактивация (только 8% липазы, входящей в «обычные» ферменты достигает тощей кишки в активной форме). Этим объясняется тот факт, что все ферментные препараты, применяемые для заместительной терапии, содержат достаточно большое количество активных пищеварительных ферментов и, прежде всего, липазы.

Таким образом, КРФ обладает выраженной устойчивостью и активностью в широком интервале pH среды различных отделов пищеварительного тракта: кислой, слабокислой, нейтральной, слабощелочной, что очень важно в условиях различных хронических заболеваниях ЖКТ.Известно, что практически все заболевания пищеварительной системы, протекают с нарушением кислотности, наличием как гипер- так и гипоацидных состояний. Эффективность действия КРФ приобретает дополнительное значение у лиц пожилого возраста, у которых физиологически понижена как кислотность желудочно-кишечного тракта, так ферментативная активность пищеварительной системы в целом.

КРФ может быть показан для коррекции внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы, особенно в тех случаях, когда имеется непереносимость панкреатических энзимов (аллергия на белки животного происхождения).

КРФ - улучшает процесс пищеварения, нормализует работу поджелудочной железы. Регулирует процесс переваривания и усвоения пищи, восстанавливает и поддерживает работу желудочно-кишечного тракта и пищеварительных желез, как при повышенной, так и при пониженной кислотности.

Показания к применению КРФ: профилактика нарушений процессов пищеварения и всасывания, внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы, дисбактериоза, метеоризма, диарейного синдрома.

• По 2 капсулы 3 раза в день во время еды. Применение КРФ возможно между приемом пищи. Доза подбирается индивидуально с учетом типа питания и эффективности пищеварения
• Во время приема ферментов потреблять достаточное количество воды: 150-200 мл.

α‑Амилаза (диастаза, 1,4‑a‑D‑глюкангидролаза, КФ 3.2.1.1.) катализирует гидролиз α‑1,4‑глюкозидных связей крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов до мальтозы, декстринов и других полимеров. Молекулярная масса фермента около 48000 Д. В состав молекулы входит атом кальция, который не только активирует фермент, но и защищает его от действия протеиназ, активность амилазы возрастает при влиянии ионов хлора. В крови она представлена двумя изоферментами: панкреатическим - P‑тип и слюнным - S‑тип, каждый из которых делится на несколько фракций. Изофермент S‑типа составляет в целом 45‑70% (в среднем 57%), остальное приходится на долю P‑типа. Оба изофермента имеют почти идентичные каталитические и иммунологические свойства, незначительно отличаются по электрофоретической подвижности, но хорошо разделяются при гель‑фильтрации на ДЭАЭ‑сефадексе. Существует также макроамилаза, которая не выделяется почками, но может встречаться в сыворотке крови в норме (около 1 % здоровых людей) и патологии (2,5 %).

Высокая активность амилазы наблюдается в околоушной и поджелудочной железах. Вместе с тем, ее активность, хотя и намного ниже, обнаруживается в толстом и тонком кишечнике, скелетных мышцах, печени, почках, легких, фаллопиевых трубах, жировой ткани. В крови фермент связан как с белками плазмы крови, так и с форменными элементами. Активность фермента одинакова у мужчин и у женщин и не зависит от характера принимаемой пищи и времени суток.

Существующие методы изучения активности a‑амилазы в биологических жидкостях делятся на две большие группы:

1. Сахарифицирующие (редуктометрические), основанные на исследовании образующихся из крахмала сахаров по редуцирующему действию глюкозы и мальтозы.

2. Амилокластические , базирующиеся на определении остатка нерасщепленного крахмала:

• по степени интенсивности его реакции с йодом. Эти методы более чувствительны и специфичны, но точность их во многом зависит от качества крахмала и оптимизации условий определения.
• по вязкости суспензии крахмала, не отличаются высокой точностью и сейчас не применяются.

3. Методы с применением хромогенных субстратов –– основаны на использовании комплексов субстрат‑краситель, которые под действием α‑амилазы распадаются с образованием водорастворимого красителя.

4. Методы, основанные на сопряженных ферментативных реакциях :

Крахмал + Н 2 О Мальтоза + Мальтотриоза + Декстрин

Мальтоза + Н 2 О 2 Глюкоза

Глюкоза + АТФ Глюкозо‑6‑Ф + АТФ

Глюкозо‑6‑Ф+НАДФ Глюконат‑6‑Ф + НАДФН

Активность фермента устанавливается по скорости накопления НАДФН.

В качестве унифицированных утверждены два амилокластических метода: Каравея (со стойким крахмальным субстратом) и Смита‑Роэ.

Определение активности амилазы с окрашенным
субстратом по набору фирмы "Lachema"

Принцип

α‑Амилаза катализирует гидролиз нерастворимого цветного крахмального субстрата с образованием синего, растворимого в воде красителя. Количество освобожденного красителя пропорционально каталитической активности фермента.

Нормальные величины

Влияющие факторы

Завышение результатов наблюдается при стрессовых состояниях, при сокращении сфинктера Одди под воздействием, например, наркотических анальгетиков, сниженные результаты получаются при использовании оксалата и цитрата.

Клинико‑диагностическое значение

Повышение активности фермента происходит главным образом при заболеваниях поджелудочной железы. При остром панкреатите активность в крови и моче возрастает в 10‑30 раз. Гиперамилаземия наступает в начале заболевания, достигает максимума к 12‑24 ч, затем снижается и приходит к норме на 2‑6 день. Однако при тотальном панкреонекрозе может не отмечаться повышение активности амилазы. Возрастание активности фермента выявляется при беременности, почечной недостаточности, кишечной непроходимости, заболеваниях желчных путей, диабетическом кетоацидозе, некоторых опухолях легких и яичников, поражении слюнных желез. Выявление повышенного количества изоферментов P‑ или S‑типа не патогномонично для какого‑либо заболевания.

Низкие уровни фермента в сыворотке крови не имеют существенного значения.

• < Назад

ФЕРМЕНТЫ СЛЮНЫ [ salivary enzymes ]

Слюна, содержит пищеварительные ферменты: α-амилазу и мальтазу, а также непищеварительные ферменты: калликреин и лизоцим.

Твердая пища, попадающая в полость рта, измельчается и перемешивается со слюной. Слюна содержит пищеварительные ферменты α-амилазу (α - амилаза) и мальтазу.

Альфа-амилаза гидролизует крахмал и гликоген с образованием мальтозы (~20% конечного продукта гидролиза), мальтотриозы, а также смеси разветвлённых олигосахаридов (α-декстрины), неразветвлённых олигосахаридов и некоторого количества глюкозы (вместе ~80% конечного продукта гидролиза). Альфа-амилаза, как и любые другие ферменты секретируется железистыми клетками и резервируется в неактивной форме и активируется при выведении. Для активации α-амилазы необходимы анионы хлора. Интенсивность и продолжительность гидролиза углеводов зависит от щёлочности среды. Пределы уровня Щёлочности оптимальные для максимального действия α-амилазы pH = 6,6 ÷ 6,8.

Мальтаза слюны действует на углевод мальтозу, расщепляя её до глюкозы. Пределы уровня Щёлочности оптимальные для максимального действия мальтазы pH = 5,8 ÷ 6,2.

При продвижении из полости рта в желудок пищевой комок вклинивается в толщу ранее принятой пищи, находящейся в желудке. Это на некоторое время может задержать изменение среды пищевого комка со Щёлочной на кислую, обусловленное перемешиванием с соляной кислотой желудочного сока. В таких условиях Щёлочной среды ферменты слюны продолжают гидролиз крахмала и гликогена. В полости желудка переваривается ~30 ÷ 40% всех углеводов, поступивших с пищей. Постепенно соляная кислота с поверхности перемешивается с содержимым желудка, и его Щёлочная среда меняется на кислую. Амилаза и мальтаза слюны инактивируются. Последующее расщепление углеводов осуществляется ферментами сока поджелудочной железы при переходе химуса в тонкую кишку.

в физиологических условиях слюна является перенасыщенным раствором по содержанию кальция и фосфата.

Состояние перенасыщенности слюны имеет важное значение для сохранения и поддержания постоянства зубных тканей в полости рта, для обеспечения баланса минеральных компонентов. Перенасыщенность слюны солями кальция и фосфата, с одной стороны, препятствует растворению эмали, так как слюна уже перенасыщена составляющими эмаль компонентами; с другой стороны, способствует диффузии в эмаль ионов кальция и фосфата, поскольку их активная концентрация в слюне значительно превышает таковую в эмали, а состояние перенасыщенности способствует их адсорбции на эмаль.

Минерализующая роль слюны многократно доказана в эксперименте и клинике, особенно в исследованиях с радиоактивными изотопами. Показано, что процессы "созревания" эмали обеспечиваются прежде всего за счет активного поступления ионов кальция, фосфора фтора из слюны.

Согласно данным исследований М. В. Галиулиной, В. К. Леонтьева (1990), слюна является структурированной коллоидной системой, так как в ее состав входят муцин и другие поверхностно-активные вещества.

Следовательно, задачей местной профилактики является поддержание минерализующей функции слюны на оптимальном уровне путем насыщения ее ионами кальция, фосфата, фтора из средств профилактики. При этом важным фактором является поддержание рН слюны в пределах физиологических колебаний, чему способствует рациональная гигиена полости рта, ограничение приема углеводов.

АМИЛАЗЫ (устаревшие названия: птиалины, диастазы ) - групповое название ферментов, катализирующих гидролитическое расщепление гликогена, крахмала, а также продуктов их частичного гидролиза - декстринов и мальтоолигосахаридов.

Первые сведения об амилазе относятся к 1814 году, когда К. С. Кирхгоф описал осахаривание крахмала в высушенном ячменном солоде. Позднее амилазы были обнаружены и в организме млекопитающих (в слюне и крови).

Известны три вида амилаз, отличающиеся главным образом по конечным продуктам ферментативного действия и называемые α-амилазой, β-амилазой и γ-амилазой (глюкоамилазой). α-Амилаза расщепляет в полисахаридах (см.) внутренние α-1,4-глюкозидные связи, в результате чего происходит быстрое уменьшение вязкости и величины молекулярного веса субстратов. Первоначальными продуктами гидролиза гликогена и крахмала под действием α-амилазы являются декстрины (см.), сохраняющие способность давать с йодом окрашенные комплексы. Дальнейший ферментативный гидролиз декстринов приводит к образованию мальтозы, мальтотриозы, незначительного количества глюкозы и неокрашиваемых йодом низкомолекулярных продуктов с разветвленной цепью, устойчивых к дальнейшему действию α-амилазы и называемых в связи с этим α-лимитдекстринами.

α-Амилаза найдена во всех тканях животных и растений, а также в микроорганизмах. В организме млекопитающих и человека α-амилаза выполняет, по-видимому, двоякую функцию, α-Амилаза пищеварительного тракта (слюны, поджелудочной железы, слизистой оболочки кишечника) принимает основное участие в расщеплении пищевых полисахаридов до низкомолекулярных углеводов, всасываемых кишечной стенкой. Несекретируемая, действующая внутрпклеточно α-амилаза расщепляет гликоген до декстринов, служащих «затравками» при синтезе гликогена под действием гликогенсинтетазы.

Многие α-амилазы различного происхождения выделены в высокоочищенном кристаллическом состоянии. Они представляют собой, как правило, слабокислые, хорошо растворимые в воде белки с молекулярным весом около 50000. Молекулы α-амилазы содержат в своих активных центрах ионы кальция, необходимые для осуществления ферментативной активности. Характерной особенностью α-амилазы животного происхождения и, возможно, некоторых бактерий является способность активироваться одновалентными анионами, прежде всего хлоридами.

Под действием β-амилазы , напротив, образуется мальтоза в β-аномерной форме. β-Амилаза найдена в некоторых органах высших растений и выполняет важную роль в мобилизации нерастворимого запасного крахмала. Наряду с мальтозой под действием β-амилазы образуются β-лимнтдекстрины. Очищенная кристаллическая β-амилаза обладает максимальной активностью при рН 5-6 и не требует для своего действия никаких кофакторов. Молекулярный вес β-амилазы колеблется в зависимости от источника получения в пределах от 50000 до 200000. Реагенты на сульфгидрильные группы (n-хлормеркурибензоат, йодацетамид и другие) приводят к резкой, но обратимой инактивации β-амилазы, что связано с изменением конформации молекулы β-амилазы, а не блокированием ее активного центра. β-Амилаза находит широкое применение в изучении структуры полисахаридов, в частности гликогена, и играет важную роль в клинических исследованиях при диагностике гликогенозов (см.).

γ-Амилаза (глюкоамилаза) - широко распространенный фермент, полностью расщепляющий гликоген и крахмал до глюкозы и отличающийся от других амилаз способностью расщеплять наряду с α-1,4-глюкозидными связями еще и α-1,6-связи в субстратах. Многие γ-амилазы выделены в гомогенном или близком к гомогенному состоянии. Они представляют собой хорошо растворимые в воде белки с молекулярным весом от 50000 до 100000. Различают кислые и нейтральные γ-амилазы в зависимости от того, в какой области рН они проявляют максимальную активность. В органах и тканях человека и млекопитающих кислая γ-амилаза локализована в лизосомах, а нейтральная - в микросомах и гиалоплазме.

Можно считать установленным, что генерализованный гликогеноз, или болезнь Помпе (см. Гликогенозы), связан с отсутствием в лизосомах печени, сердечной и скелетных мышц больного кислой γ-амилазы, что приводит к аномально высокому накоплению гликогена в клетках пораженных органов.

Введение больному (внутримышечно или внутривенно) γ-амилазы микробного происхождения дает определенный терапевтический эффект и приводит к уменьшению количества гликогена в сердце, печени и других органах. При некоторых типах гликогенозов, связанных с отсутствием глюкозо-6-фосфатазы или фосфорилазы (см.), обнаруживается возрастание активности лизосомальной γ-амилазы, имеющее, видимо, компенсаторный характер. Все эти факты свидетельствуют о весьма важной роли γ-амилазы во внутриклеточном катаболизме гликогена.

Методы определения активности амилаз основаны на измерении падения содержания крахмала в результате его ферментативного гидролиза или по восстанавливающему действию Сахаров (глюкозы и мальтозы), образующихся при этом (см. Биохимические методы исследования).

Библиография: Беленький Д. М. Особенности ферментативного гидролиза α-1,4-глюкозидных связей, в кн.: Усп. биол. химии, под ред. Б. Н. Степанснко, т. 12, с. 164, М., 1971, библиогр.; Greenwood С. Т. а. Мilne E. A. Starch degrading and synthesizing enzymes, Advanc. Carbohyd. Chem., v. 23, p. 281, 1968, bibliogr.; Hers H. G. Glycogen storage disease, type II, в кн.: Control of glycogen metabolism, ed. by W. J. Whelan a. M. P. Cameron, p. 354, L., 1964.

Д. М. Беленький.

α-Амилаза – гидролитический фермент, разлагает крахмал и гликоген до мальтозы. Работа фермента осуществляется за счет гидролиза α-1.4-связей углеводов, состоящих из единиц α–D-глюкозы. Результатом является образование декстранов, мальтозы и нескольких молекул глюкозы. α-Амилаза продуцируется главным образом поджелудочной железой (Р-тип) и незначительно слюнными железами (S-тип), но обнаруживается также и в других тканях (тонкий и толстый кишечник, скелетная мускулатура, яичники). У лошадей амилаза представлена, в основном, β–фракцией.

Фермент выводится почками. Следовательно, увеличение сывороточной активности амилазы приводит к повышению активности амилазы в моче. Однако амилаза может образовывать крупные по размеру комплексы с иммуноглобулинами и другими белками плазмы, поэтому не проходит через почечные клубочки, тогда содержание её в сыворотке возрастает (макроамилаземия), а в моче наблюдается нормальная активность амилазы.

Показания к назначению исследования :

• Болезненность при пальпации живота;
• Подозрение на патологию поджелудочной железы.

Единица измерения : Ед/л (u /l )
Референтные интервалы :

Принцип метода .

α-Амилаза катализирует гидролиз 2-хлор-4-нитрофенил-мальтотриозида (CNP-G3) в 2-хлор-4-нитрофенол (CNP). Активность фермента определяется по скорости образования 2-хлор-4-нитрофенола, оптическая плотность которого измеряется при 405 нм

CNP – G3 → CNP + мальтотриоза

Факторы, искажающие результат :

• Гемолиз образца (гемоглобин 2,5 г/л);
• Факторы, повышающие результат:
  фуросемид, тиазидные диуретики;
  эстрогены, циметидин, сульфонамиды, тетрациклины;
• Факторы, понижающие результат:
  анаболические стероиды;
  липемия;
  ЭДТА, цитрат, фториды, оксалаты

Интерпретация результатов :

Анализы амилазной активности в сыворотке и моче широко используются в диагностике заболеваний поджелудочной железы, таких как острый и хронический панкреатит. Гиперамилаземия может также быть вызвана почечной недостаточностью, острой абдоминальной болью, опухолями легких и яичников, поражениями слюнных желез, макроамилаземией, диабетическим кетоацидозом, болезнью желчных путей, церебральной травмой и лекарствами (опиатами).

Клинический диагноз не должен основываться на результатах отдельного теста, он должен согласовываться с результатами клинических и лабораторных данных.