Амилаза синтезируется в. Альфа амилаза: функции, норма активности, анализы, патология

Амилаза крови при диагностических процедурах может дать представление о состоянии поджелудочной и слюнных желез, поскольку именно эти железы производят амилазу. Если говорить о патологиях, то анализ на амилазу достоверен при панкреатите.

Увидев в результате анализа крови термин альфа амилаза, можно задаться вопросом, как соотносятся между собой просто амилаза и альфа амилаза. В жизни медицина имеет дело с тремя типами амилаз: альфа-, бета- и гамма-.

Бета амилаза характерна для бактерий и грибов, а также имеет место у растений. Гамма амилаза работает в кислых средах при pH около 3. А вот альфа амилаза как раз “настроена” на условия, которые поддерживаются в человеческом организме. В частности, активна при pH около 7-ми. Напомним, что в крови человека pH поддерживается очень строго на уровне 7.4 с очень малым отклонением.

Для человеческого организма характерна работа одного из типов амилазы. Не вдаваясь в лишние подробности биохимического процесса отметим, что мы говорим альфа амилаза, подразумевая амилазу для человека, что по большей части идентично (хотя нюансы имеются).

Функции

За выработку альфа-амилазы отвечают поджелудочная железа (этот тип амилазы является одним из компонентов пищеварительного сока) и слюнные железы (фермент выделяется в ротовую полость тремя парами желез). Амилаза активна только в ЖКТ и условиях узкого оптимума рН (7.1).

Основная функция амилазы заключается в гидролизе крахмала.

Процесс его ферментативного расщепления начинается уже в ротовой полости, под действием амилазы слюны. После достижения пищей желудка, работа слюнной амилазы прекращается, так как рН желудка равен 2-3 (в этих условия фермент неактивен).

У людей, любящих «перекусывать на ходу», плохо пережевывая пищу, амилаза слюны практически не участвует в процессе переваривания крахмала. Поэтому, его гидролиз происходит преимущественно в 12-типерстной и тощей кишках, под действием альфа-амилазы поджелудочной железы (ПЖ).

Следует учесть еще один момент – время активности. Дело в том, что альфа амилаза активна днем, поскольку приемы пищи соответствуют этому времени суток, а вот в ночное время организм отдыхает, а вместе с ним не проявляет активности и пищеварительный фермент.

Очень важно! Не пережевывая как следует пищу, “перекусывая на бегу”, позволяя себе походы ночью к холодильнику, мы тем самым выключаем альфа амилазу из процесса переваривания пищи. Это чревато как минимум развитием панкреатита.

Амилаза в крови

В крови амилаза не функционирует. Она выявляется в анализе в минимальных количествах, как результат естественного обновления клеток ПЖ и слюнных желез. Около 60-ти процентов циркулирующей в крови амилазы составляет слюнная, остальные сорок – панкреатическая амилаза.

Из организма фермент выводится преимущественно почками, с мочой. Учитывая маленький размер молекулы амилазы (в сравнении с другими ферментами), она свободно проходит через почечные клубочки. В связи с этим, она в норме может обнаруживаться в моче. Уровень фермента в моче увеличивается при повышении ее уровней в крови.

Анализ на амилазу

За два дня до проведения исследования необходимо ограничить, а лучше прекратить употребление жирной, жареной пищи. За сутки исключается крепкий чай и кофе.

Употребление спиртных напитков приводит к выраженному повышению альфа-амилазы в крови. Если обследование проводится планово, желательно минимум за одну неделю до забора материала для анализа отказаться от приема спиртного.

Также, к повышению амилазы приводит лечение:

• нестероидными противовоспалительными средствами,
• препаратами золота,
• каптоприлом,
• фуросемидом,
• антибиотиками тетрациклинового ряда,
• введением адреналина и наркотических анальгетиков.

У женщин повышение уровня фермента может быть обусловлено приемом таблетированных эстрогенсодержащих контрацептивов.

Важно. По экстренным показаниям (острый панкреатит) анализ берется в любое время. Также ее уровень контролируется в динамике, так как показатель фермента может изменяться в течение дня (показатели будут зависеть от тяжести болезни).

Норма амилазы в крови

При проведении исследования оценивается:

• общее количество альфа-амилазы (слюнной и панкреатической);
• уровень альфа-амилазы ПЖ.

Результаты исследования записываются в Ед/л.

Норма общей альфа-амилазы:

• у малышей до двух лет составляет от пяти до 65-ти;
• с двух до семидесяти лет – от 25-ти до 125;
• у пациентов старше семидесяти лет – от 20-ти до 160-ти.

Показатели панкреатической амилазы:

• у малышей до шести месяцев норма амилазы менее 8-ми;
• с шести месяцев до года – до 23-х;
• с года до десяти лет – до 31-го;
• с 10-ти до восемнадцати лет – до 39-ти лет;
• у пациентов старше восемнадцати лет норма до 53-х.

Показатели амилазы для женщин и мужчин одинаковые.

Когда необходимо проводить анализ

Внимание. Показатель амилазы является важным диагностическим показателем при клинике «острого живота».

При различных патологиях ПЖ (панкреатит, обтурация панкреатического протока камнем, метастазом или первичной опухолью) происходит выброс панкреатической амилазы в общий кровоток. Важно понимать, что увеличения слюнной альфа-амилазы при этом не происходит. При остром поражении ПЖ, активность панкреатического фермента, может составлять до 90% от общего показателя.

При трактовке анализов необходимо учитывать, что увеличение общей активности фермента со снижением показателя панкреатической амилазы свидетельствует о том, что поражение поджелудочной железы маловероятно. В такой ситуации необходимо исключать патологию кишечника, яичников, скелетных мышц (в них также содержится альфа-амилаза, однако в минимальных количествах).

Чаще всего анализ на альфа-амилазу проводят при:

• воспалении околоушной железы (эпидемический паротит-свинка или неэпидемический, в следствие обтурации протока железы камнем и т.д.);
• поражении ПЖ (острые и хронические, в стадии обострения панкреатиты, декомпенсированный сахарный диабет (кетоацидоз));
• дифференциальной диагностики причин «острого живота»;
• вирусных инфекциях;
• муковисцидозе (кистозный фиброз ПЖ).

Амилаза повышена. Причины

Чаще всего фермент повышается при поражении ПЖ. Активность фермента при острых панкреатитах может возрастать в десять раз от номы. В ряде случаев, у пациентов амилаза в крови может возрастать лишь незначительно, либо оставаться в нормальных пределах.

Это связано с тем, что не существует прямой связи между тяжестью поражения тканей поджелудочной и ростом амилазы. Так как в результате массивной деструкции тканей органа, погибает большая часть клеток, которые вырабатывают этот фермент. Поэтому амилаза может оставаться в пределах нормы.

При хронических панкреатитах амилаза вначале повышается, а затем, когда погибает значительное количество клеток железы, уровень фермента снижается.

Очень важно. Если амилаза снижается на фоне прогрессирования клинической симптоматики, это служит плохим прогностическим признаком, так как говорит о тяжелой деструкции ткани поджелудочной железы.

У пациентов с декомпенсированным сахарного диабета амилаза повышается в следствие:

• кетоацидоза (из-за высоких показателей сахара);
• поражения (ПЖ).

Также причинами увеличения амилазы в анализе могут быть травмы, кисты и злокачественные опухоли ПЖ, метастатическое поражение органа, обтурация панкреатического протока камнем (метастазом или первичной опухолью).

Важно помнить, что амилаза повышена может быть также при:

• паротите;
• остром аппендиците;
• кишечной непроходимости;
• ишемии кишечника;
• перитоните;
• злокачественных опухолях яичников;
• ОПН и ХПН (острая и хроническая почечная недостаточность);
• остром холецистите;
• внематочной беременности;
• ЧМТ (черепно-мозговая травма);
• прободении язвы желудка;
• алкогольной интоксикации;
• разрыве аневризмы аорты.

Редкой причиной увеличения альфа-амилазы считается макроамилаземия. Это заболевание, сопровождающееся соединением амилазы с крупными плазменными белками в макроамилазу, которая не проходит через клубочки почек (из-за крупного размера соединения) и как следствие, накапливается в крови.

Точные причины заболевания неизвестны, однако наибольшую роль в патогенезе макроамилаземии играют хронические панкреатиты, длительное лечение глюкокортикостероидами и прием салицилатов.

Когда амилаза понижена

Низкий уровень фермента встречается намного реже, чем повышенный. Такие изменения в анализе характерны для недостаточности ПЖ, муковисцидоза, тяжелых поражений печени (печеночной недостаточности), панкреоэктомии (удаления ПЖ).

Увеличенный уровень холестерина в крови может приводить к занижению показателей панкреатической амилазы.

У детей первого года жизни уровень фермента намного ниже, чем у взрослых. Это связано с тем, что пища, которую они получают, лишена достаточного количества сложных углеводов.

Чем опасно изменение уровня фермента

Само по себе состояние, когда амилаза повышена не имеет клинических последствий для организма, однако, оно является важным маркером поражения ПЖ. При обнаружении повышения показателя фермента, как правило проводят контроль анализа в течение суток, что позволяет оценить динамику патологического процесса.

Понижение уровня фермента на фоне ухудшения самочувствия больного, свидетельствует о тяжелой деструкции ткани поджелудочной железы. Следует обратить пристальное внимание к ситуации. Просто необходимо надоедать врачу до тех пор, пока не будут понятны причины.

Очень важно. Слюнные железы в меньшей степени, а вот поджелудочная железа крайне чувствительный орган, легко подвергающийся “поломке” с очень тяжелыми последствиями вплоть до летального исхода. Важность ПЖ подчеркивается снабжением ее кровью по двум независимым артериям.

α‑Амилаза (диастаза, 1,4‑a‑D‑глюкангидролаза, КФ 3.2.1.1.) катализирует гидролиз α‑1,4‑глюкозидных связей крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов до мальтозы, декстринов и других полимеров. Молекулярная масса фермента около 48000 Д. В состав молекулы входит атом кальция, который не только активирует фермент, но и защищает его от действия протеиназ, активность амилазы возрастает при влиянии ионов хлора. В крови она представлена двумя изоферментами: панкреатическим - P‑тип и слюнным - S‑тип, каждый из которых делится на несколько фракций. Изофермент S‑типа составляет в целом 45‑70% (в среднем 57%), остальное приходится на долю P‑типа. Оба изофермента имеют почти идентичные каталитические и иммунологические свойства, незначительно отличаются по электрофоретической подвижности, но хорошо разделяются при гель‑фильтрации на ДЭАЭ‑сефадексе. Существует также макроамилаза, которая не выделяется почками, но может встречаться в сыворотке крови в норме (около 1 % здоровых людей) и патологии (2,5 %).

Высокая активность амилазы наблюдается в околоушной и поджелудочной железах. Вместе с тем, ее активность, хотя и намного ниже, обнаруживается в толстом и тонком кишечнике, скелетных мышцах, печени, почках, легких, фаллопиевых трубах, жировой ткани. В крови фермент связан как с белками плазмы крови, так и с форменными элементами. Активность фермента одинакова у мужчин и у женщин и не зависит от характера принимаемой пищи и времени суток.

Существующие методы изучения активности a‑амилазы в биологических жидкостях делятся на две большие группы:

1. Сахарифицирующие (редуктометрические), основанные на исследовании образующихся из крахмала сахаров по редуцирующему действию глюкозы и мальтозы.

2. Амилокластические , базирующиеся на определении остатка нерасщепленного крахмала:

• по степени интенсивности его реакции с йодом. Эти методы более чувствительны и специфичны, но точность их во многом зависит от качества крахмала и оптимизации условий определения.
• по вязкости суспензии крахмала, не отличаются высокой точностью и сейчас не применяются.

3. Методы с применением хромогенных субстратов –– основаны на использовании комплексов субстрат‑краситель, которые под действием α‑амилазы распадаются с образованием водорастворимого красителя.

4. Методы, основанные на сопряженных ферментативных реакциях :

Крахмал + Н 2 О Мальтоза + Мальтотриоза + Декстрин

Мальтоза + Н 2 О 2 Глюкоза

Глюкоза + АТФ Глюкозо‑6‑Ф + АТФ

Глюкозо‑6‑Ф+НАДФ Глюконат‑6‑Ф + НАДФН

Активность фермента устанавливается по скорости накопления НАДФН.

В качестве унифицированных утверждены два амилокластических метода: Каравея (со стойким крахмальным субстратом) и Смита‑Роэ.

Определение активности амилазы с окрашенным
субстратом по набору фирмы "Lachema"

Принцип

α‑Амилаза катализирует гидролиз нерастворимого цветного крахмального субстрата с образованием синего, растворимого в воде красителя. Количество освобожденного красителя пропорционально каталитической активности фермента.

Нормальные величины

Влияющие факторы

Завышение результатов наблюдается при стрессовых состояниях, при сокращении сфинктера Одди под воздействием, например, наркотических анальгетиков, сниженные результаты получаются при использовании оксалата и цитрата.

Клинико‑диагностическое значение

Повышение активности фермента происходит главным образом при заболеваниях поджелудочной железы. При остром панкреатите активность в крови и моче возрастает в 10‑30 раз. Гиперамилаземия наступает в начале заболевания, достигает максимума к 12‑24 ч, затем снижается и приходит к норме на 2‑6 день. Однако при тотальном панкреонекрозе может не отмечаться повышение активности амилазы. Возрастание активности фермента выявляется при беременности, почечной недостаточности, кишечной непроходимости, заболеваниях желчных путей, диабетическом кетоацидозе, некоторых опухолях легких и яичников, поражении слюнных желез. Выявление повышенного количества изоферментов P‑ или S‑типа не патогномонично для какого‑либо заболевания.

Низкие уровни фермента в сыворотке крови не имеют существенного значения.

• < Назад

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

• в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
• при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
• при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
• острая вирусная инфекция – свинка
• алкогольная интоксикация
• внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

• при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
• при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
• при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
• острый аппендицит
• кишечная непроходимость
• алкогольная интоксикация
• кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
• при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!

Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:

• острый панкреатит
• различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
• холестаз
• прободение язв
• болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
• прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)

Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности . Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:

• инфаркт миокарда
• острый гепатит (вирусный, токсический)
• раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
• травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
• острый панкреатит
• патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
• гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии

ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

• острый гепатит
• механическая желтуха
• введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
• распад большой опухоли
• рак печени или метастазы в печени
• обширный инфаркт миокарда
• травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

• гепатиты
• некроз печени
• цирроз
• рак печени и метастазы в печени
• инфаркт миокарда
• наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
• гепатоз
• холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги , травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

Что такое амилаза крови, если кто-то и слышал подобную терминологию, то вряд ли имеет представление о чем идет речь, хотя для здоровья этот элемент играет не последнюю роль.

Амилаза - это биологически активный фермент, который участвует в катализирующих процессах расщепления углеводов, с его помощью также происходит расщепление крахмала и гликогена до мальтозы, глюкозы и.т.д. Формируется амилаза, главным образом, в поджелудочной железе и слюнных железах. Реже, фермент вырабатывается в печени, яичниках, тоном и толстом кишечнике, в фаллопиевых трубах и молочных железах у женщин. В человеческом организме синтезируется только альфа- амилаза, которая принимает участие в процессах пищеварения.

Что такое амилаза в биохимическом анализе крови, какие могут быть показания к назначению исследования, и с чем обычно связано отклонения показателя.

Амилаза крови, что это такое? Основные функции

Амилаза является одним из основных пищеварительных ферментов, ее основная роль заключается в разложении крахмала до наиболее легких форм, группы олигосахаридов. Преображение одних компонентов в другие, начинается еще в ротовой полости, т.к. амилаза присутствует в человеческой слюне. Весь этот процесс нужен потому, что крахмал имеет слишком сложную структуру и не будет полноценно всасываться в кишечных трубках, поэтому от правильной работы фермента зависит быстрота и качество усвоения "тяжелых" углеводов пищи.

Амилаза производится экзокринными клетками, в дальнейшем она попадает в кишку, где в основном происходит биологическое расщепление. Часть фермента, достигшая кишечника, попадает в кровяное русло.

Норма в крови

Т. к. поджелудочная у человека является органом смешанной секреции, вырабатывает ферменты, гормоноподобные вещества, то образованную в ней амилазу принято разделять на два показателя: общую альфу-амилазу и панкреатическую.

Альфа-амилаза является отражением общего, суммарного кол-ва фермента в крови. Нормальным значением фермента принято считать:

• для детей до 2-х лет- 5-65 Ед/л;
• амилаза в крови норма у взрослых и детей старше 2-х лет - от 25 до 125 Ед/л;
• для пожилых людей свыше 70 лет- от 20 до 160 Ед/л.

Норма амилазы в крови у женщин и мужчин установлена одинаковой, показатель только отчасти зависит от возрастной группы пациента. Однако, в некоторых источниках встречается информация, что амилаза норма у мужчин может незначительно отклоняться от максимального значения (не более чем на 10-ть Ед.).

Когда в крови выявляется уровень показателя, значительно превышающий допустимое значение, это рассматривается как патология.

Однако, важно принимать во внимание, что в анализе крови на амилазу, результаты могут быть немного искажены из-за перенесенного сильного стресса накануне, приема алкоголя, некоторых медикаментозных средств или отклонения от рекомендованной диеты при некоторых нарушениях ЖКТ. Поэтому, перед сдачей крови на исследование, рекомендуется соблюдать некоторые несложные правила:

• сдавать кровь строго натощак, лучше всего рано утром;
• за пару часов перед сдачей не курить;
• не употреблять накануне алкоголь;
• соблюдать щадящую диету, воздерживаться от употребления острой, пряной, жирной и трудноперевариемой пищи.

Что показывает амилаза крови, возможные причины отклонения от нормы

В основном, изменение концентрации фермента альфа-амилазы связан с патологическими процессами, происходящими в поджелудочной железе, а также поражением органов находящимися вблизи нее. Если альфа амилаза повышена, это значит, что в системный кровоток вышло чрезмерное кол-во клеток фермента. Обычно это происходит при следующих заболеваниях:

• панкреатит в обостренной или хронической форме;
• почечная недостаточность;
• сахарный диабет II типа;
• интоксикация организма;
• онкологические новообразования в поджелудочной, печени или желчном пузыре.

В случаях, когда альфа амилаза в крови понижена, перечень возможных патологий заметно сужается, обычно речь может идти о развитии следующих заболеваний:

• гепатиты в острой форме, так как в период заболевания нарушается углеводный обмен;
• разрушение тканей поджелудочный железы или тотальный панкреонекроз (когда орган самопереваривается);
• муковисцидоз (врожденная патология, связанная с нарушением работы поджелудочной).

Также уровень амилазы в крови и норма могут быть нарушены, в результате получения сильных травм, падения с высоты и сильного отравления.

Как определяется амилаза?

Чтобы определить уровень фермента-амилазы, человеку необходимо сдать кровь на биохимическое исследование. Зачастую, определение концентрации фермента в крови носит диагностическое значение, если у врача возникли подозрения на наличие у пациента заболеваний поджелудочной железы, разрушений клеток пищеварительного органа, или течения панкреатита в острой или обостренной форме. После получения результатов анализа, врач сможет сделать однозначный диагноз и назначить правильное решение.

Кроме врачебных опасений, необходимо сдавать кровь на определение уровня фермента, если существуют некоторые "подозрительные" симптомы:

• головные боли;
• появление болевых ощущений в области за ушами;
• бессонница;
• отсутствие аппетита;
• общее недомогание.

Как понизить амилазу в крови?

Если уровень фермента значительно повышен относительно нормы амилазы в крови у женщин или мужчин, то вероятно, потребуется пройти более доскональное обследование для обнаружения причины такого состояния. Пациентам после 50-ти летнего рубежа, рекомендуется с периодичностью 6-12 месяцев проходить полное обследование органов ЖКТ и сдавать кровь на исследование.

После выявления причины чрезмерной активности альфа амилазы, врач назначит лечение, которое позволит устранить основное заболевание и привести уровень фермента в норму.

Существуют некоторые советы, которые позволяют ускорить процесс восстановления нормальных показателей ферментов в организме:

• в период лечения старайтесь соблюдать спокойный, постельный режим, не осуществляйте физ. нагрузки;
• позаботьтесь о нормальной продолжительности вашего сна, не менее 8-10 часов в сутки;
• придерживайте щадящего питания, исключите из рациона острую, кислую, жареную пищу, алкогольные напитки, кофе и шоколад.

Теперь вы знаете, что это такое амилаза в крови, и насколько важен этот фермент для человеческого организма.

Обращаетесь к врачам своевременно, берегите свое здоровье!

Зачастую простой обыватель ведать не ведает, что такое амилаза и какую роль для нашего здоровья она вообще играет. Как правило, более тщательное знакомство с этим сывороточным ферментом происходит после визита к врачу с жалобами на боль в области поджелудочной железы. Ведь именно тогда будет назначено сдать кровь на биохимическое исследование, по которому специалист и поставит предварительный диагноз. Поговорим о том, что такое амилаза и какова ее норма в биохимическом анализе крови.

Немного об амилазе

Амилаза выделяется поджелудочной железой и в минимальных дозах железами, отвечающими за выработку слюны. Это одно из составляющих панкреатического сока. Главный участник всех процессов переваривания пищи, в том числе расщепления углеводов.

В идеальном варианте амилазы в организме должно быть минимум. Ее уровень может незначительно меняться в связи с образованием новых клеток слюнных желез и поджелудочной железы.

Ученые доказали — довольно незначительный процент вещества сконцентрирован в бронхах, скелетной мускулатуре, тонком и толстом кишечнике.

Амилаза представлена тремя типами: альфа, бета и гамма-амилаза. Врачей в биохимии всегда интересует исключительно уровень альфа-амилазы, поскольку именно ее роль в процессе пищеварения немаловажна.

Этот пищеварительный компонент приступает к своей работе еще в ротовой полости. Не зря же в слюне присутствуют его следы.

От того, насколько усердно работает альфа-фермент, зависит усвояемость «тяжелых» углеводов кишечником.

Когда назначается исследование

Уровень амилазы в крови отражает состояние большинства процессов, отвечающих за обмен веществ. Есть четко обозначенные случаи, когда сдать биохимический анализ крови и отследить уровень амилазы в нем жизненно необходимо:

1. Подозрение на острый или хронический панкреатит
2. Как отслеживающий элемент медикаментозного лечения заболеваний онкологического характера, которые могут сказываться на работе поджелудочной железы.
3. Для контроля за пациентом после удаления у него желчных камней. В этом варианте анализ крови может опровергнуть или подтвердить осложнения после процедуры.

Исследование проводится натощак, кровь берется из вены. Перед сдачей биоматериала следует воздержаться от жирной, соленой, острой пищи, дать организму отдохнуть, не перегружая его физическими нагрузками любой сложности.

Нормальные показатели амилазы

Чтобы при получении результата исследования на руки, человек далекий от медицины не запутался и не впал в панику, важно знать, что есть общая и панкреатическая амилаза. Это связано с тем, что выделение ферментов и гормонов поджелудочной железой происходит как в кровяное русло, так и в кишечник.

Альфа-амилаза — обобщающий показатель, а панкреатическая амилаза — частный признак вещества в панкреатическом соке.

Уровень «пищеварительного» сывороточного компонента не зависит от возраста пациента и его половой принадлежности. Конечно, небольшая разница между результатом у младенца и мужчины преклонных лет будет, но несущественная.

Некоторые источники, говорят, что у мужчин возможна разница в 10 единиц. Это не будет считаться патологией. Такова физиология мужского организма.

Бить тревогу нужно начинать в том случае, если показатели резко завышены или занижены.

Бывает и так, что результаты некорректны в силу некоторых причин:

• беременность;
• сильные переживания и стрессы накануне сдачи анализа;
• прием алкогольных напитков;
• нарушение диеты, назначенной при некоторых заболеваниях желудочно — кишечного тракта;
• прием целого ряда медикаментов, в том числе гормональных контрацептивов;
• нарушение правил подготовки к лабораторному исследованию

Почему амилаза выше нормы

Если в крови амилаза повышена, это первый признак начинающейся или уже протекающей патологии со стороны поджелудочной железы и органов, находящихся в непосредственной близости от нее.

Для начала определимся, что следует понимать под словом «повышена». Высоким считается уровень общей альфа-амилазы от 105 ед/л и выше, для панкреатической амилазы завышенными будут цифры больше 50.

Возможный диагноз	Примечания
Панкреатит в стадии обострения Изменение нормальных показателей в 7-10 раз	Заболевание настолько опасно, что нередко заканчивается летальным исходом. Суть его в том, что поджелудочная железа убивает себя собственными ферментами. Это тяжелейший недуг, характеризующийся воспалительными процессами в поджелудочной железе. К сожалению, амилаза не всегда становится главным маячком болезни. Иногда при остром течении заболевания она находится в пределах нормы.
Хронический панкреатит	Сывороточный компонент повышается, но достаточно умеренно. Основная причина заболевания – мужской и женский алкоголизм.
Физические повреждения	При разрушении клеток фермент попадает в кровь. Исследование показывает все колебания
Раковые новообразования поджелудочной железы
Камень, киста или рубец	Происходит закупорка панкреатических протоков, за счет этого появляется повторное воспаление, провоцирующее рост амилазы в крови
Операции, связанные с вмешательством в брюшную полость
Аппендицит в острой фазе
Паротит.	Воспалённые слюнные железы провоцируют усиленную выработку амилазы
Перитонит	Все органы брюшной полости воспалены и раздражены
Сахарный диабет	Болезнь, связанная с нарушением процесса углеводного обмена. Амилаза будет не полностью использовать свой потенциал, что приведет к ее росту
Почечная недостаточность	Амилаза выходит через почки. Сбой в работе со стороны почек приведет к неполному выводу фермента из организма. Как следствие, рост.

Расшифровка анализа — дело профессионала. Лжерезультат может привести к печальным последствиям.

Возможно ли снизить уровень амилазы?

Для снижения уровня амилазы в крови, нужно выяснить причину и начать работу над ее устранением.

Иногда ряд простых правил помогает привести показатели в норму:

• Правильно питание. Врачи рекомендуют, разделить все приемы пищи на несколько небольших заходов. Так вы ощутимо уменьшите нагрузку на систему пищеварения.
• Соблюдайте режим сна и бодрствования. Спите не менее 8 часов.
• Избегайте тяжелых физических нагрузок.
• Если вам диагностирована инфекция поджелудочной железы, не стоит лечиться дома. Вам необходим строгий контроль со стороны медперсонала.

Снижение уровня: причины

Случаев, когда амилаза в образце снижена, не так много.

• Гепатит, протекающий в тяжелой форме
• Опухоли
• Муковисцидоз
• Оперативное вмешательство по удалению поджелудочной железы
• Понижение — норма для детей до полугода.

Только мама способна обеспечить своего ребенка правильным и здоровым питанием. Введение в рацион малыша продуктов, не соответствующих возрасту, может на всю жизнь спровоцировать осложнения со стороны пищеварительной системы.

Чтобы уровень фермента нормализовался, взрослым и детям может быть назначена бескрахмальная диета, которая значительно снизит нагрузку на поджелудочную железу.

Амилаза при беременности

Отклонение от нормы в большую или меньшую сторону при беременности порой беспочвенно считают нормой. Зачастую это так и вызвано исключительно новыми обстоятельствами, к которым организм должен еще привыкнуть. С другой стороны, под повышением или понижение цифр могут скрываться серьезные заболевания. Поэтому контроль над беременными довольно серьезен, а анализ крови на биохимию приходится сдавать не один раз.